„Deutschland hat zu wenig Dauerstellen in der Forschung“


Prof. Dr. Dr. h.c. Hartmut Michel. Bild: Max-Planck-Institut für Biophysik
Der in Ludwigsburg geborene Biochemiker Hartmut Michel erforscht Proteine in den Zellmembranen. Als Begrenzung nach außen sind diese halbflüssigen Lipidstrukturen für viele Funktionen der Zelle essenziell und die hier lokalisierten Enzyme wichtige Zielstrukturen für die Medikamentenentwicklung. Michel erhielt zusammen mit Johann Deisenhofer und Robert Huber im Jahr 1988 den Nobelpreis für Chemie für die Entschlüsselung der exakten Struktur eines Fotosynthesereaktionszentrums mit Hilfe der Röntgenbeugung an Proteinkristallen. Heute ist er Direktor des Max-Planck-Instituts für Biophysik in Frankfurt.

Von Lars FischerSpektrum.de

Herr Professor Michel, welche Bedeutung haben die Proteine in den Membranen für die Entwicklung neuer Medikamente?

Hartmut Michel: Ganz früher hat man gedacht, dass Pharmaka frei durch die Membran diffundieren; man hat damals diese Verteilungskoeffizienten zwischen Ethanol und Wasser gemessen und daraus dann schließen wollen, ob eine Substanz durch die wasserabweisende Membran hindurch aufgenommen wird oder nicht. Chemisch haben wir in der Membran eine apolare Region mit sehr niedriger Dielektrizitätskonstante, so dass man hoffte, mit höherer Löslichkeit in einem organischen Lösungsmittel könnten Medikamente Membranen leichter durchdringen. Aber es ist im Gegenteil so, dass Sie praktisch keinen Transfer normaler, meist geladener Pharmaka direkt durch die Membran haben – außer Sie haben ein Transfersystem. Wir haben allein von den sekundär aktiven Transportern mehrere hundert in der Zellmembran drin und zusätzlich noch die ADP-getriebenen und die ATP-getriebenen Transporter.

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